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<title>Protein G</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Protein G</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_Immunglobulin_G-bindendes_Protein_G_(Streptococcus_sp._group_G)" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">
<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Immunglobulin G-bindendes Protein G (<i>Streptococcus</i> sp. group G)
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">384 Aminosäuren
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>
<tr>
<td>Gen-Name(n)
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;">spg
</td></tr>
<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P06654">P06654</a></li></ul>
</td></tr>
</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span><b>Protein G</b> ist ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> in der <a href="Zellwand" title="Zellwand">Zellwand</a> von <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> der Gattung <i><a href="Streptokokken" title="Streptokokken">Streptococcus</a></i>. Es hat je nach <i>Streptococcus</i>-Stamm eine <a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a> von etwa 58 bis 65 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Kilodalton</a> und besitzt am <a href="Carboxyl-Terminus" class="mw-redirect" title="Carboxyl-Terminus">C-Terminus</a> zwei oder drei homologe <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Bindungsdomänen</a> mit hoher <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Affinität</a> für die Fc-Region von <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Immunglobulinen</a> des Isotyps <a href="Immunglobulin_G" title="Immunglobulin G">IgG</a>. Darüber hinaus bindet es über drei homologe Domänen N-terminal zur IgG-Bindungsregion auch an <a href="Albumin" class="mw-redirect" title="Albumin">Albuminproteine</a>. Am <a href="Amino-Terminus" class="mw-redirect" title="Amino-Terminus">N-Terminus</a> besitzt Protein G eine weitere Bindungsregion (Region E) für humanes <a href="Alpha-2-Globulin" title="Alpha-2-Globulin">Alpha-2-Globulin</a> in der auch als s-Form bezeichneten nativen Konformation.
</p><div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>
<p>Protein G wird, wie auch <a href="Protein_A" title="Protein A">Protein A</a> oder <a href="Protein_A/G" title="Protein A/G">Protein A/G</a>, in der Biochemie zur <a href="Proteinreinigung" title="Proteinreinigung">Proteinreinigung</a> und Messung von Antikörpern verwendet. <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">Rekombinant</a> hergestelltes Protein G wird in der <a href="Immunologie" title="Immunologie">immunologischen</a> Forschung zur Reinigung von IgG-Antikörpern mittels <a href="Affinit%C3%A4tschromatografie" class="mw-redirect" title="Affinitätschromatografie">Affinitätschromatografie</a> und zum Nachweis von IgG in <a href="Immunassay" title="Immunassay">Immunassays</a> genutzt. Ferner wird es, gekoppelt an <a href="Sepharose" class="mw-redirect" title="Sepharose">Sepharose</a>, bei der <a href="Immunpr%C3%A4zipitation" title="Immunpräzipitation">Immunpräzipitation</a> eingesetzt. Um für diese Anwendungen die Spezifität zu erhöhen, weist rekombinantes Protein G im Gegensatz zur natürlichen Form keine Bindungsstellen für Albumin auf. Die Molekülmasse der rekombinanten Form beträgt 30 bis 35 Kilodalton.
</p><p>Bei der Reinigung werden mit einer Gelmatrix gefüllte Säulen verwendet, bei denen das Protein G fest an das Gel gebunden ist. Die zu reinigende Lösung, beispielsweise Kulturüberstand aus <a href="Hybridom" class="mw-redirect" title="Hybridom">Hybridoma</a>-Kulturen, wird mittels Schwerkraft oder Druck durch die Säule geleitet. Dabei binden die Immunglobuline an das Protein G in der Säule und werden so, im Gegensatz zum Rest der Lösung, zurückgehalten. Nach einem Waschen der Säule werden die Immunglobuline durch einen <a href="Puffer_(Chemie)" title="Puffer (Chemie)">Puffer</a> mit einem <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a> im sauren Bereich (2,0 bis 2,8) vom Protein G gelöst.
</p><p>In Immunassays wird Protein G zur Detektion von Immunglobulinen genutzt. Am häufigsten wird dabei das Protein G mit <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a>, mit <a href="Biotin" title="Biotin">Biotin</a> oder mit <a href="Fluoreszenz" title="Fluoreszenz">Fluoreszenz</a>-Farbstoffen markiert. Es ist in dieser Anwendung eine Alternative zu Anti-IgG-Antikörpern. Darüber hinaus werden für bestimmte Immunoassay-Anwendungen auch mit Protein G beschichtete <a href="Mikrotiterplatte" title="Mikrotiterplatte">Mikrotiterplatten</a> verwendet, da auf diese Weise eine geordnete Ausrichtung der Antikörper an der Platte erreicht wird.
</p><p>Da die dreidimensionale Struktur von Protein G detailliert mittels <a href="Kernspinresonanz" title="Kernspinresonanz">Kernresonanzspektroskopie</a> und <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Proteinkristallographie</a> aufgeklärt wurde, dient Protein G neben den genannten Anwendungen in der Immunologie auch als Modellsubstanz für die Entwicklung neuer Methoden in der Strukturaufklärung von Proteinen.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Affinität_für_Immunglobuline"><span id="Affinit.C3.A4t_f.C3.BCr_Immunglobuline"></span>Affinität für Immunglobuline</h2></div>
<p>Die Bindungsstärke für die Subklassen IgG1, IgG2 und IgG4 von humanem IgG ist vergleichbar mit der von <a href="Protein_A" title="Protein A">Protein A</a>, im Gegensatz zu diesem bindet Protein G jedoch auch an IgG3. Für IgG-Antikörper der <a href="Hausmaus" title="Hausmaus">Maus</a> ist die Bindung für IgG2a und IgG2b vergleichbar mit Protein A und für IgG1 und IgG3 stärker beim Protein G. <a href="Ratten" title="Ratten">Ratten</a>-Immunglobuline aller Subklassen mit Ausnahme von IgG3 werden stärker von Protein G gebunden, da Protein A mit Ausnahme von IgG3 keine nennenswerte Affinität zu Ratten-Immunglobulinen aufweist. Für Ratten-IgG3 ist die Bindungsstärke beider Proteine vergleichbar.
</p><p>IgG aus <a href="Meerschweinchen" title="Meerschweinchen">Meerschweinchen</a> und <a href="Kaninchen" title="Kaninchen">Kaninchen</a> wird von Protein G schwächer gebunden als von Protein A, die Bindungsstärke für Immunglobuline aus <a href="Schwein" class="mw-redirect" title="Schwein">Schweinen</a> und <a href="Affen" title="Affen">Affen</a> ist vergleichbar. Für Immunglobuline aus <a href="Hamster" title="Hamster">Hamstern</a>, <a href="Pferde" title="Pferde">Pferden</a>, <a href="Hausrind" title="Hausrind">Kühen</a>, <a href="Schafe" title="Schafe">Schafen</a> und <a href="Ziegen" title="Ziegen">Ziegen</a> ist die Affinität von Protein G stärker als die von Protein A.
</p><p>Protein G weist keine nennenswerte Affinität für Immunglobuline der Klassen <a href="Immunglobulin_A" title="Immunglobulin A">IgA</a>, <a href="Immunglobulin_D" title="Immunglobulin D">IgD</a>, <a href="Immunglobulin_E" title="Immunglobulin E">IgE</a>, <a href="Immunglobulin_M" title="Immunglobulin M">IgM</a> oder <a href="Immunglobulin_Y" title="Immunglobulin Y">IgY</a> auf.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>L. Bjorck, G. Kronvall: <i>Purification and some properties of streptococcal protein G, a novel IgG-binding reagent.</i> In: <i>Journal of Immunology.</i> 133(2)/1984. <a href="American_Association_of_Immunologists" title="American Association of Immunologists">American Association of Immunologists</a>, S. 969–974, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220022-1767%22&key=cql">0022-1767</a></span></span></li>
<li>U. Sjobring, L. Bjorck, W. Kastern: <i>Streptococcal protein G. Gene structure and protein binding properties.</i> In: <i><a href="Journal_of_Biological_Chemistry" title="Journal of Biological Chemistry">Journal of Biological Chemistry</a>.</i> 266/(1)/1991. American Society for Biochemistry and Molecular Biology, S. 399–405, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220021-9258%22&key=cql">0021-9258</a></span></span></li>
<li>H.-P. Müller, L.K. Rantamäki: <i>Binding of Native alpha-2-Macroglobulin to Human Group G Streptococci.</i> In: <i><a href="Infection_and_Immunity" title="Infection and Immunity">Infection and Immunity</a>.</i> 63(08)/1995. <a href="American_Society_for_Microbiology" title="American Society for Microbiology">American Society for Microbiology</a>, S. 2833–2839, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220019-9567%22&key=cql">0019-9567</a></span></span></li></ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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